Enzymes Oligo-α-1,6-glucosidase plus β-Galactosidase

Contenu : 10000 unités d'oligo-α-1,6-glucosidase plus 10000 unités de β-galactosidase

Température de livraison : ambiante

Température de stockage : 4°C

Formulation : dans du sulfate d'ammonium 3,2 M

Forme : suspension

EC : oligo-α-1,6-glucosidase : 3.2.1.10 / β-galactosidase : 3.2.1.23
Famille CAZy : GH13, GH35
CAS : oligo-α-1,6-glucosidase : 9032-15-9 / β-galactosidase: 9013-11-2 

Synonymes : oligo-α-1,6-glucosidase: oligosaccharide 6-alpha-glucohydrolase
β-galactosidase: beta-D-galactoside galactohydrolase

Source : oligo-α-1,6-glucosidase : Microbienne / β-galactosidase : Aspergillus niger

Concentration : Oligo-α-1,6-glucosidase (2,000 U/mL) / β-galactosidase (2,000 U/mL)

Poids moléculaire : oligo-α-1,6-glucosidase: 67,300 / β-galactosidase: 125,000

Activité spécifique : oligo-α-1,6-glucosidase (~ 170 U/mg) / β-galactosidase (~ 170 U/mg)

Définition de l'unité :
Oligo-α-1,6-glucosidase: une unité d'activité d'oligo-α-1,6-glucosidase est définie comme la quantité d'enzyme nécessaire pour libérer une µmole de p-nitrophénol (pNP) par minute à partir de p-nitrophényl-α -D-glucopyranoside (5 mM) dans un tampon acétate de sodium (50 mM), pH 4,5 à 40°C.

β-galactosidase: une unité d'activité β-galactosidase est définie comme la quantité d'enzyme nécessaire pour libérer une µmole de p-nitrophénol (pNP) par minute à partir de p-nitrophényl-β-D-galactoside (10 mM) dans un tampon d'acétate de sodium (100 mM), pH 4,5 à 40°C.

Spécificité :
Ce mélange enzymatique donne une hydrolyse complète de l'isomaltose et du lactose dans les conditions d'essai définies, sans hydrolyse du trisaccharide, β-D-Fruf- (2,1) -β-D-Fruf- (2,1) -β-D -Fruf.

Température optimale : 50°C
pH optimal : 4,5

Stabilité : > 3 ans à 4°C

• Haute pureté et stabilité

- Recherche, dosage d'enzymes biochimiques et diagnostic in vitro

Notice technique Fiche de sécurité

Les documents ci-joints sont susceptibles d'évoluer. Merci de bien vouloir nous contacter pour obtenir les dernières mises à jour.